Вестник МГТУ, 2026, Т. 29, № 3.

Наибольшее число взаимодействий в пределах активного центра отмечено с остатками GLU123 (5 связей) и TYR360 (5 связей), а также с ARG124 (2 связи). Особое значение имеет контакт с остатком GLU123, который расположен в непосредственной близости от каталитического центра фермента. Визуализация представлена на рис. 3. Рис. 3. Молекулярное взаимодействие АПФ и пептида IIVVQGKGAIGF Fig. 3. Molecular interaction of ACE with peptide IIVVQGKGAIGF Взаимодействие VIPPGVPYWTYNT с АПФ Для лиганда VIPPGVPYWTYNT при докинге с АПФ обнаружено 32 межмолекулярных взаимодействия: 16 водородных связей, 15 гидрофобных контактов и 1 электростатическое взаимодействие. Атомы остатков ASP358, TYR523, HIS410, HIS387, TYR360, SER355, SER516, TYR62, ASN66, ASN70, LYS118, ARG124, TYR394, ARG522 и TRP59 образовали водородные связи с лигандом в диапазоне расстояний