Вестник МГТУ, 2026, Т. 29, № 3.

Наибольшее число связей образовано с остатками PHE457 и TYR523 (по 2 контакта каждый). Особое значение имеет контакт с HIS383, так как данный остаток непосредственно координирует каталитический ион цинка, что указывает на влияние лиганда на металлозависимый каталитический механизм фермента. Визуализация взаимодействия представлена на рис. 2. Рис. 2. Молекулярное взаимодействие АПФ и каптоприла Fig. 2. Molecular interaction of ACE with captopril Взаимодействие IIVVQGKGAIGF с АПФ При связывании лиганда IIVVQGKGAIGF с АПФ выявлено 30 межмолекулярных взаимодействий: 14 водородных связей и 16 гидрофобных контактов. Водородные связи с остатками активного центра и около него образованы с участием атомов GLU123 (5 контактов на расстояниях 1,84-2,88 A), TYR360 (2 контакта, 2,29-2,98 A), ARG124 (2 контакта, 3,04 А), ASP121 (2,42 A), THR92 (2,95 A), TRP220 (3,16 A), TYR394 (2,62 А) и TYR62 (3,05 А). При этом контакт ALA9-GLU123 (1,84 A) является наиболее коротким и потенциально наиболее прочным водородным взаимодействием. Гидрофобные контакты обнаружены с остатками TRP59 (2 контакта, 4,21-4,40 A), TYR360 (3 контакта, 4,67-5,24 A), TYR62 (5,20 A), TRP357 (5,04 A), ALA63 (4,29 A), MET223 (4,78 A), ARG402 (5,30 A), ILE88 (3,88 A), PHE570 (5,09 A), ILE204 (4,76 A), ALA207 (4,61 A) и ALA208 (5,14 A). Гидрофобный контакт с HIS387 (5,17 A) заслуживает особого внимания, так как этот остаток входит в цинксвязывающий мотив АПФ.