Вестник МГТУ, 2026, Т. 29, № 3.

2,00-3,89 А. При этом контакт TYR11-ASP358 (2,00 А) является наиболее коротким и потенциально наиболее прочным водородным взаимодействием. Гидрофобные взаимодействия зафиксированы с остатками TYR62 (4,69 А), TRP357 (5,09 А), ARG124 (2 контакта, 4,91-5,10 А), VAL518 (4,50 А), MET223 (5,49 А), ILE88 (4,15 А), TRP220 (2 контакта, 4,67-5,17 А), ALA63 (5,29 А), LEU139 (2 контакта, 4,72-5,10 А) и LEU140 (2 контакта, 5,21-5,37 А). Электростатический контакт обнаружен с остатком GLU123 (4,03 А). Наибольшее число контактов отмечено с остатками ARG124 (3 связи), LEU139 (2 связи), LEU140 (2 связи) и TRP220 (2 связи). При этом большое количество взаимодействий лиганда приходится на периферические остатки рецептора (TYR62, ASN66, ASN70, LYS118, TYR394, ARG522, MET223, ILE88, ALA63, LEU139, LEU140, TRP220), что указывает на фрагментарное покрытие каталитического центра и, возможно, недостаточную стабильность комплекса для эффективного ингибирования. Тем не менее с остатками активного центра TYR523, HIS410 и HIS387 были обнаружены водородные связи, что потенциально указывает на высокую вероятность ингибирования активности АПФ. Визуализация представлена на рис. 4.