Вестник МГТУ, 2026, Т. 29, № 3.

УДК 543.645.6 Исследование биологически активных пептидов, полученных из гидролизатов изолята белков нута и рапса А. А. Мижева, И. А. Фоменко, И. М. Чернуха, Ф. В. Подобуев* *Российский биотехнологический университет (РОСБИОТЕХ), г. Москва, Россия; e-mail : fedorpod@yandex.ru, O RCID : https://orcid.org/0009-0007-9551-2824 Реферат Растительные белки являются перспективным источником биологически активных пептидов, обладающих широким спектром физиологического действия, что обусловливает актуальность их изучения для получения функциональных продуктов и фармацевтических препаратов. В работе представлены результаты ферментативного гидролиза изолятов белков нута и рапса с использованием коммерческих ферментных препаратов "Alcalase 2.4 L FG", "Neutrase 0.8 L", "Flavourzyme 1000 L", "Пепсин" и "Трипсин". Установлено, что наиболее интенсивная деструкция обоих субстратов происходит в первые 60 минут протеолиза, при этом максимальная степень гидролиза наблюдается при использовании "Alcalase 2.4 L FG". Методом ВЭЖХ-МС/МС суммарно идентифицировано 56 635 пептидов в нуте и 48 780 последовательностей в рапсе. Из общего пула в зависимости от фермента было отобрано от 22 до 37 мажорных пептидов в нуте и от 24 до 60 последовательностей для рапса. Биоинформатический анализ показал, что доминирующими классами биологической активности являются ингибиторы АПФ и DPP-IV, были выявлены противоопухолевая, антиоксидантная и антибактериальная активности. С использованием программы "ЭкспТеоПеп" проведено экспериментальное сравнение сходимости экспериментальных пептидных профилей с теоретическими in silico гидролизатами. Средний процент сходимости составил 19,4 % для нута и 23,4 % для рапса. Выявлено 6 пептидов с процентом сходимости более 80 %, причем один из них показал сходимость 100 %. Оценка воспроизводимости пептидного состава на примере двух независимых гидролизатов рапса, полученных в идентичных условиях с применением "Alcalase 2.4 L FG", выявила сходимость 82 % и полную идентичность 21 мажорной последовательности из 32, что подтверждает высокую воспроизводимость основного пептидного профиля. Полученные результаты будут использованы для последующего молекулярного докинга, химического синтеза отобранных пептидов и подтверждения их биологической активности на клеточных системах. Мижева А. А. и др. Исследование биологически активных пептидов, полученных из гидролизатов изолята белков нута и рапса. Вестник МГТУ. 2026. Т. 29, № 3. С. 335-346. DOI: https://doi.org/10.21443/1560-9278-2026-29-3-335-346. Analysis of bioactive peptides derived from hydrolysates of chickpea and rapeseed protein isolates Aislu A. Mizheva, Ivan A. Fomenko, Irina M. Chernukha, Fedor V. Podobuev* *Russian University o fBiotechnology (ROSBIOTECH), Moscow, Russia; e-mail : fedorpod@yandex.ru, O RCID : https://orcid.org/0009-0007-9551-2824 Abstract Plant proteins are a promising source of bioactive peptides with a wide range of physiological effects, which makes their study relevant for functional foods and pharmaceuticals. This paper presents the results of enzymatic hydrolysis of chickpea and rapeseed protein isolates using commercial enzymes Alcalase 2.4 L FG, Neutrase 0.8 L, Flavourzyme 1000 L, Pepsin, and Trypsin. The most intensive degradation of both substrates occurs during the first 60 minutes of proteolysis, with the maximum degree of hydrolysis achieved with Alcalase 2.4 L FG. Using HPLC-MS/MS, total of 56,635 peptides have been identified in chickpea hydrolysates and 48,780 in rapeseed hydrolysates. Depending on the enzyme, 22 to 37 major peptides are selected from chickpea and 24 to 60 from rapeseed. Bioinformatic analysis has shown that the dominant classes of biological activity are ACE and DPP-IV inhibitors; anticancer, antioxidant, and antibacterial activities are detected. Using ExpTeoPep software, experimental peptide profiles have been compared with theoretical in silico hydrolysates. The average matching rate is 19.4 % for chickpea and 23.4 % for rapeseed. Six peptides show more than 80 % matching, one reaching 100 %. Reproducibility of the peptide composition is assessed using two independent rapeseed hydrolysates obtained under identical conditions with Alcalase 2.4 L FG; the matching rate was 82 %, with 21 out of 32 major sequences completely identical, confirming high reproducibility of the core peptide profile. The results will be used for subsequent molecular docking, chemical synthesis of selected peptides, and validation of their biological activity in cell-based systems. For citation Mizheva, A. A. et al. 2026. Analysis of bioactive peptides derived from hydrolysates of chickpea and rapeseed protein isolates. Vestnik o fMSTU, 29(3), pp. 335-346. (In Russ.) DOI: https://doi.org/ 10.21443/1560-9278-2026-29-3-335-346. Article info Received 28.05.2026; received in revised form 24.06.2026 ; accepted 29.06.2026 Key words: peptides, hydrolysis, rapeseed, chickpea, enzymes, biological activity, proteomics Информация о статье Поступила в редакцию 28.05.2026; получена после доработки 24.06.2026 ; принята к публикации 29.06.2026 Ключевые слова: пептиды, гидролиз, рапс, нут, ферменты, биологическая активность, протеомика Для цитирования